مقالات ترجمه شده

مطالعات جنبشی و اسپکترومتری جرمی روی پیشرَویِ آهسته ی پلیمریزاسیون کاتالیزی L-گلوتامیک‌اسید اسید دی‌اتیل‌استر با کاتالیزور پاپائین

عنوان فارسی

مطالعات جنبشی و اسپکترومتری جرمی روی پیشرَویِ آهسته ی پلیمریزاسیون کاتالیزی L-گلوتامیک‌اسید اسید دی‌اتیل‌استر با کاتالیزور پاپائین


عنوان لاتین

Mass spectrometric and kinetic studies on slow progression of papain-catalyzed polymerization of L-glutamic acid diethyl ester

مشخصات کلی

سال انتشار 2008
کد مقاله 3145
فرمت فایل ترجمه Word
تعداد صفحات ترجمه 26
نام مجله Biochimica et Biophysica Acta
نشریه ScienceDirect
درج جداول و شکل ها در ترجمه انجام شده است
جداول داخل مقاله ترجمه شده است

چکیده فارسی

پاپائین، L-گلوتامیک‌اسید دی‌اتیل‌استر (Glu-di-OEt) را به صورت جهت‌گزین پلیمریزه کرده و منجر به تشکیل پلی(γ-اتیل α-L-گلوتامیک‌اسید) می‌شود، با انواع درجات پلیمریزاسیونی که همگی کمتر از 13 هستند. دماهای کمتر از 20℃ برای این واکنش مناسب است چرا که مانع از تخریب غیرآنزیمی Glu-di-OEt شده و با ایجاد یک دوره القای آشکار، راندمان پپتید را افزایش می‌دهد. تحلیل اسپکترومتری جرمی واکنش در دمای 0℃ نشان داد که تجمع محصول اولیه‌ی دیمریزاسیون، یعنی L-گلوتامیل-L-گلوتامیک‌اسید تری‌اتیل‌استر (Glu-Glu-tri-OEt)، در دوره‌ی القا محدود می‌شود و پلیمر دنباله‌داری که از ازدیاد طول دیمر حاصل می‌گردد یک تترامر است و نه یک تریمر . تحلیل انرژی جنبشی برای واکنش‌های انتقال اسیل ، که در آن Glu-di-OEt و Glu-Glu-tri-OEt گروه های اسیل‌گیرنده هستند و αN-بنزوئیل-L-آرجینین‌اتیل‌استر اسیل‌دهنده است، نشان داد که Glu-Glu-tri-OEt، در مقایسه با Glu-di-OEt، پیوند مستحکم‌تری با هر دو زیرمجموعه‌ی S و S' در پاپائین برقرار می‌سازد. بنابراین آن‌چه در مرحله اول پلیمریزاسیون رخ داده است به این صورت قابل تفسیر خواهد بود: سرعت دیمریزاسیون Glu-di-OEt با کاتالیزور پاپائین، بسیارکم است درحالی که Glu-Glu-tri-OEt ابتدا سنتز می‌شود، منحصراً با مرکز فعال پاپائین پیوند برقرار می‌کند و سپس پاپائین، به جای مونومر از دیمر برای پلیمریزاسیون موثر بهره می‌برد.

چکیده لاتین

Papain polymerizes L-glutamic acid diethyl ester (Glu-di-OEt) regioselectively, resulting in the formation of poly (γ-ethyl α-L-glutamic acid) with various degrees of polymerization of less than 13. Reaction temperatures below 20 °C were appropriate for the reaction in terms of suppression of non-enzymatic degradation of Glu-di- OEt and an increase in the peptide yield, while the reaction was preceded by a pronounced induction period. Mass spectrometric analyses of the reaction conducted at 0 °C revealed that the accumulation of the initial dimerization product, L-glutamyl-L-glutamic acid triethyl ester (Glu-Glu-tri-OEt), was limited during the induction period, and that a sequential polymer derived from a further elongation of the dimer was the tetramer, but not the trimer. Kinetic analyses of acyl transfer reactions with Glu-di-OEt and Glu-Glu-tri-OEt as acyl acceptors and Nα-benzoyl-L-arginine ethyl ester as an acyl donor affirmed that Glu-Glu-tri-OEt bound more strongly than Glu-di-OEt both to the S- and S′-subsites of papain. Therefore, what occurred during the initial stage of the polymerizationwas interpreted as follows: the rate of the papain-catalyzed dimerization of Glu-di-OEt was extremely slow, once Glu-Glu-tri-OEt was initially synthesized it exclusively bound to the active site of papain, and then papain utilized the dimer in polymerization effectively rather than the monomer.

خرید و دانلود ترجمه این مقاله:

جهت خرید این مقاله ابتدا روی لینک زیر کلیک کنید، به صفحه ای وارد می شوید که باید نام و ایمیل خود را وارد کنید و پس از آن روی دکمه خرید و پرداخت کلیک نمایید، پس از پرداخت بلافاصله به سایت بازگشته و می توانید فایل خود را دانلود کنید، همچنین لینک دانلود به ایمیل شما نیز ارسال خواهد شد.

دیدگاه ها

هیچ دیدگاهی برای این مقاله ثبت نشده است

ارسال دیدگاه

مقالات معتبر علمی از ژورنال های ISI