بیوفیزیک غیر معمول پروتئینهای ذاتا بی نظم

قیمت: 43,000 تومان

دانلود رایگان مقاله

خرید ترجمه مقاله

عنوان فارسی

بیوفیزیک غیر معمول پروتئینهای ذاتا بی نظم

عنوان لاتین

Unusual biophysics of intrinsically disordered proteins

مطالعات انجام شده در دهه گذشته شکی برجا نمیگذارد که درک کامل قابلیتهای پروتئین ها نیاز به در نظر گرفتن ملاحظات دقیقی نسبت به این واقعیت دارد که بسیاری از پروتئین های عملکردی دارای ساختارهای به خوبی تا شده نیستند. این پروتئین ها ذاتا بی نظم (IDPs) هستند و پروتئینهای با مناطق ذاتا بی نظم (IDPRs)؛ در طبیعت کاملا فراوان هستند و در سلولهای زیستی نقشهای مهمی را بازی میکنند. قابلیت و عملکرد انها ؛ به محدوده وسیعی از تعاملات بین ملکولی انها وابسته است؛ و باعث میشود، IDPs ها دارای قابلیت اتصال بی نظم بوده و خواص عملکردی تکمیل کننده ی خواص ملکولهای منظم، را داشته باشد. همه اینها نیاز به توجه زیادی به مختصات بیوفیزیکی این پروتئینها دارد. در این مقاله؛ برخی مشخصات بیوفیزیکی کلیدی IDPsها پوشش داده شده است. به علاوه؛ برخی از مشخصات عجیب IDPs ها در مشخصات بیوفیزیکی انها شامل دنباله، ساختار، و ناهمگونی فضایی و زمانی IDPs ها ؛ زمینه های انرژی خشن و نسبتا مسطح آنها؛ توانایی آنها در داشتن تا شدگی القا شده و عدم تا شدگی القا شده؛ توانایی تعامل خاص انها با شرکای از لحاظ ساختاری غیر مربوط، توانایی داشتن ساختارهای مختلف در اتصال با شرکای مختلف؛ و توانایی نگه داشتن مقدار ضروری از بی نظمی حتی به شکل مرزی؛ نهفته است. IDPs ها با پاسخ "تنظیم شده" به تغییرات در محیط زیست خود مشخصه سازی میشوند؛ که انها تحت شرایط ناشی از دناتوراسیون یا حتی عدم تا شدگی پروتئینهای منظم ؛ برخی از ساختارها را به خود میگیرند. پیشنهاد شده است که ساختار ناهمگن فضایی و زمانی IDPs/IDPRsها میتواند به عنوان مجموعه ای از تا شونده ها، تا شونده ها القایی، نیمه تا شونده ها ، غیر تا شونده ها و بدون تا شونده ها توضیح داده شوند. ممکن است که IDPsها؛ سیستمها یی با " لبه آشفتگی" را نشان دهنده که در نواحی بین منظم و کاملا آشفته میباشند که در آنها پیچیدگی حداکثر است. در این مقاله برخی از مسایل خاص با عنوان : یک دینامیک در حال ظهور از پروتئینها: پلاسسیته پروتئین در دگر ریختار؛ سیر تکاملی و خود مونتاژ بررسی میشوند.

Research of a past decade and a half leaves no doubt that complete understanding of protein functionality requires close consideration of the fact that many functional proteins do not have well-folded structures. These intrinsically disordered proteins (IDPs) and proteins with intrinsically disordered protein regions (IDPRs) are highly abundant in nature and play a number of crucial roles in a living cell. Their functions, which are typically associated with a wide range of intermolecular interactions where IDPs possess remarkable binding promiscuity, complement functional repertoire of ordered proteins. All this requires a close attention to the peculiarities of biophysics of these proteins. In this review, some key biophysical features of IDPs are covered. In addition to the peculiar sequence characteristics of IDPs these biophysical features include sequential, structural, and spatiotemporal heterogeneity of IDPs; their rough and relatively flat energy landscapes; their ability to undergo both induced folding and induced unfolding; the ability to interact specifically with structurally unrelated partners; the ability to gain different structures at binding to different partners; and the ability to keep essential amount of disorder even in the bound form. IDPs are also characterized by the “turned-out” response to the changes in their environment, where they gain some structure under conditions resulting in denaturation or even unfolding of ordered proteins. It is proposed that the heterogeneous spatiotemporal structure of IDPs/IDPRs can be described as a set of foldons, inducible foldons, semi-foldons, non-foldons, and unfoldons. They may lose their function when folded